quanto mais estudo mais percebo algumas alterações.
A biologia te deixa meu estranho, você não anda poucos metros sem parar pra ver um bixo ou uma planta e começar a viajar...
pior é que quando você sai de um laboratório, onde você passou a tarde inteira vendo cabeças e cerebros você começa a se sentir como um monte de geléia meio sem sentido.
-Como é que isso pensa?
é a primeira questão que te surge ao ver um cérebro humano, mas depois você fica sabendo das milhares de funçoes que você tem que aprender que acabo tratando o cérebro daquele pobre vivente como uma parte de um lego bem complicado até esqueceria se não fosse o forte cheiro do formou que te tira lágrimas dos olhos.
O ser humano é realmente estranho.
por fora e por dentro.
sábado, 17 de maio de 2008
Biologia.
Caros companheiros de Luta...
foi informado recentemente que serão acrescentados mas duas matérias matemáticas a nossa grade, pelo o que sei temos com obrigatórias calculo 2 e EDO.
Será que querem realmente que ultrapassemos nossos limites?
ou querem de vez integrarem nosso cérebro?
enfim...
um dia na aula de inglês uma doutoranda da FT, puxou assunto sobre meu curso então e dei corda... perguntou as matérias e quando eu falei que faziamos cálulo ela falou:
-Aprenda calcúlo!!!! a Biologia é a Ciencia exata que é hoje graças a Matemática.
Proténas se dobram de acordo com leis matemáticas!
populações crecem de acordo com leis matemáticas!
eu acho interessante....
mas como diz maria alice:
Vamos fazer disso uma polemica eu gostaria que vocês comentacem.
abraços.
foi informado recentemente que serão acrescentados mas duas matérias matemáticas a nossa grade, pelo o que sei temos com obrigatórias calculo 2 e EDO.
Será que querem realmente que ultrapassemos nossos limites?
ou querem de vez integrarem nosso cérebro?
enfim...
um dia na aula de inglês uma doutoranda da FT, puxou assunto sobre meu curso então e dei corda... perguntou as matérias e quando eu falei que faziamos cálulo ela falou:
-Aprenda calcúlo!!!! a Biologia é a Ciencia exata que é hoje graças a Matemática.
Proténas se dobram de acordo com leis matemáticas!
populações crecem de acordo com leis matemáticas!
eu acho interessante....
mas como diz maria alice:
Vamos fazer disso uma polemica eu gostaria que vocês comentacem.
abraços.
terça-feira, 13 de maio de 2008
cara paresce bricadeira...
ACORDEI mais cedo para fazer meu trabalho que de fato não me deixava dormir....
pesquisei
escrevie
revisei
colei figuras.
enfim tudo que merecia...
quando estava no ultimo paragrafo, fu corrigirir a palavra Ubiquitina-Proteassoma que o word por não estudar Biologia não conhece.
então este progaminha fala pra mim:
desculpe o progama deve ser fechado encontramos um erro...
mas, seus arquivos serão salvos...
Blz, fiquei aliviado com a parte que ele me diz que salvará meus arquivos.
o problema é que a anta do word salvou uma pagina em branco pra mim!
que raiva, horas de trabalho no lixo!!!
e olha que essa não é a primeira fez que perco tudo fazendo tal trabalho mas a primeira fez foi culpa minha. Raphael conhece a estória.
dai que eu já de saco cheio resolvo desabafar aqui...
escrevo um texto enorme e clico em "Publicar" e o que me vem um erro da pagina!!!!
não existem mais motivos pra ficar com raiva desta coisa que o cientistas da computação estudam...
mas este texto irei salvar antes de publicar pois se me ocorrer mais um erro... desisto.
obrigado por ouvir meu desabafo.
ACORDEI mais cedo para fazer meu trabalho que de fato não me deixava dormir....
pesquisei
escrevie
revisei
colei figuras.
enfim tudo que merecia...
quando estava no ultimo paragrafo, fu corrigirir a palavra Ubiquitina-Proteassoma que o word por não estudar Biologia não conhece.
então este progaminha fala pra mim:
desculpe o progama deve ser fechado encontramos um erro...
mas, seus arquivos serão salvos...
Blz, fiquei aliviado com a parte que ele me diz que salvará meus arquivos.
o problema é que a anta do word salvou uma pagina em branco pra mim!
que raiva, horas de trabalho no lixo!!!
e olha que essa não é a primeira fez que perco tudo fazendo tal trabalho mas a primeira fez foi culpa minha. Raphael conhece a estória.
dai que eu já de saco cheio resolvo desabafar aqui...
escrevo um texto enorme e clico em "Publicar" e o que me vem um erro da pagina!!!!
não existem mais motivos pra ficar com raiva desta coisa que o cientistas da computação estudam...
mas este texto irei salvar antes de publicar pois se me ocorrer mais um erro... desisto.
obrigado por ouvir meu desabafo.
segunda-feira, 12 de maio de 2008
Glicose para o cerebro.
"os neuronios preferem a clicose como fonte de energia"
doutoranda sandra em sua aula sobre mitocondria. mEu prestigio me ajuda nessa hora.
Eu e meus colegas sabemos que alem de Biológos nos formaremos atletas, pois caminhar com o the cell nas costas não é brincadeira além do campus ser um poquinho exagerado em tamanho...
por sso acho que o famoso trans minhocão deve sair logo, ainda seria melhor poder ter transporte até o CO.
Tambem tenho dúvidas sobre se a distancia nos ajuda ou nos atrapalha.... ela é util na hora das desculpas para o cansaço na biblioteca:
-Já vai jantar?
-Oras daqui que eu chegue no RU já é tarde...
que as chaperonas trabalhem corretamente e agente se adapte as exigencias do meio....
abraço aos visitantes.
doutoranda sandra em sua aula sobre mitocondria. mEu prestigio me ajuda nessa hora.
Eu e meus colegas sabemos que alem de Biológos nos formaremos atletas, pois caminhar com o the cell nas costas não é brincadeira além do campus ser um poquinho exagerado em tamanho...
por sso acho que o famoso trans minhocão deve sair logo, ainda seria melhor poder ter transporte até o CO.
Tambem tenho dúvidas sobre se a distancia nos ajuda ou nos atrapalha.... ela é util na hora das desculpas para o cansaço na biblioteca:
-Já vai jantar?
-Oras daqui que eu chegue no RU já é tarde...
que as chaperonas trabalhem corretamente e agente se adapte as exigencias do meio....
abraço aos visitantes.
sexta-feira, 9 de maio de 2008
enovelamento e conformações espaciais
dobramento de proteínas é um processo químico através do qual a estrutura de uma proteína assume a sua configuração funcional.
Todas as moléculas de proteínas são cadeias heterogéneas não-ramificadas de aminoácidos. Ao dobrar e enrolar-se para tomar uma forma tridimensional específica, as proteínas são capazes de realizar a sua função biológica.
O processo contrário chama-se desnaturação, onde uma proteína original é forçada a perder a sua configuração funcional, tornando-se uma cadeia amorfa e não-funcional de aminoácidos. As proteínas desnaturadas podem perder a sua solubilidade e precipitar, tornando-se solidos insolúveis. Em alguns casos, a desnaturação é reversível,e as proteínas podem voltar a dobrar-se. No entanto, a desnaturação é, na maior parte dos casos, um processo irreversível.
Factos conhecidos acerca do Processo
A relação entre o dobramento e a sequência de aminoácidos
A sequência de aminoácidos especifica duma proteína (ou estrutura primária) condiciona-a a dobrar-se para tomar a sua configuração natural. Muitas proteínas fazem-no espontâneamente durante ou após a sua síntese no interior das células. Apesar destas macromoléculas aparentarem estar a dobrar-se a si mesmas, de facto a sua dobragem depende em grande medida das características da solução que as rodeia, incluindo o tipo de solvente primário (no interior das células é água ou lípidos), da concentração dos sais, da temperatura e das moléculas que a rodeiam.
Em geral, os cientistas tem sido capazes de estudar muitas moléculas idênticas dobrando simultaneamente em larga escala. Aparentemente na transição para o estado natural, uma dada sequência de aminoácidos percorre genéricamente o mesmo caminho, passando por aproximadamente o mesmo número de intermediários fundamentais. Ao nível mais simples, o dobramento envolve inicialmente o estabelecimento duma estrutura secundária, particularmente hélices alfa e folhas-beta, e depois uma estrutura teciária (formação de estruturas quaternárias aparenta envolver a montagem de sub-unidades que já se tenham dobrado). Ao contrário das estruturas primárias, secundárias ou quaternárias, a estrutura terciária pode envolver ligações covalentes na forma de pontes de dissulfito entre dois resíduos de cisteína. Isto é invulgar, visto que as interacções electrostáticas (pontes de hidrogénio, interacções de Van der Waals) entre grupos R dos aminoácidos normalmente controlam o dobramento. Pouco antes de estabilizarem na sua configuração natural, as molecular parecem passar por um estado de "glóbulo".
O ponto essencial no dobramento é, no entanto, o facto da sequência de aminoácidos especifica d ecada proteína conter a informação que indica a estrutura nativa e caminho para atingir esse estado: o dobramento é um processo esppontâneo. A passagem ao estado de dobrado é controlada por forças de Van der Waals contribuições entrópicas à energia livre de Gibbs: um aumento de entropia é conseguido movendo as secções hidrofóbicas das proteínas para o interior e as hidrofílicas para o exterior. Isto atribui mais graus de liberdade às moleculas de água circundantes. Durante o processo de dobramento, o número de pontes de hidrogénio não muda apreciávelmente, porque por cada ponte de hidrogénio interna, uma ponte de hidrogénio entre a proteína desdobrada e o meio aquoso terá de ser quebrada.
Condições Prévias para o Dobramento Correcto
Em certas soluções e sob determinadas condições, as proteínas podem não se dobrar. Temperaturas acima ou abaixo da gama na qual as células costumam sobreviver, levam a proteína a desdobrar-se ou desnaturar (é por esta razão que a ebulição leva a que a clara do ovo fique opaca). Altas concentrações de soluto e extremos de pH podem levar ao memso resultado. Uma proteína completamente desnaturada não possui estruturas terciárias e secundárias, e existe sob a designação de espiral aleatória. As células por vezes protegem as suas proteínas da desnaturação pelo calor graças a enzimas conhecidas como acompanhantes ou proteínas de choque térmico, estas ajudam outras proteínas, tanto a dobrarem-se como a manterem-se dobradas. Algumas proteínas nunca se dobram dentro das células excepto com a ajuda de moléculas acompanhantes, que isolam proteínas individuais para que o seu dobramento não seja interrompido por interacções com outras proteínas. A configuração do DNA é mantida por outro conjunto de enzimas: as topoisomerases
Todas as moléculas de proteínas são cadeias heterogéneas não-ramificadas de aminoácidos. Ao dobrar e enrolar-se para tomar uma forma tridimensional específica, as proteínas são capazes de realizar a sua função biológica.
O processo contrário chama-se desnaturação, onde uma proteína original é forçada a perder a sua configuração funcional, tornando-se uma cadeia amorfa e não-funcional de aminoácidos. As proteínas desnaturadas podem perder a sua solubilidade e precipitar, tornando-se solidos insolúveis. Em alguns casos, a desnaturação é reversível,e as proteínas podem voltar a dobrar-se. No entanto, a desnaturação é, na maior parte dos casos, um processo irreversível.
Factos conhecidos acerca do Processo
A relação entre o dobramento e a sequência de aminoácidos
A sequência de aminoácidos especifica duma proteína (ou estrutura primária) condiciona-a a dobrar-se para tomar a sua configuração natural. Muitas proteínas fazem-no espontâneamente durante ou após a sua síntese no interior das células. Apesar destas macromoléculas aparentarem estar a dobrar-se a si mesmas, de facto a sua dobragem depende em grande medida das características da solução que as rodeia, incluindo o tipo de solvente primário (no interior das células é água ou lípidos), da concentração dos sais, da temperatura e das moléculas que a rodeiam.
Em geral, os cientistas tem sido capazes de estudar muitas moléculas idênticas dobrando simultaneamente em larga escala. Aparentemente na transição para o estado natural, uma dada sequência de aminoácidos percorre genéricamente o mesmo caminho, passando por aproximadamente o mesmo número de intermediários fundamentais. Ao nível mais simples, o dobramento envolve inicialmente o estabelecimento duma estrutura secundária, particularmente hélices alfa e folhas-beta, e depois uma estrutura teciária (formação de estruturas quaternárias aparenta envolver a montagem de sub-unidades que já se tenham dobrado). Ao contrário das estruturas primárias, secundárias ou quaternárias, a estrutura terciária pode envolver ligações covalentes na forma de pontes de dissulfito entre dois resíduos de cisteína. Isto é invulgar, visto que as interacções electrostáticas (pontes de hidrogénio, interacções de Van der Waals) entre grupos R dos aminoácidos normalmente controlam o dobramento. Pouco antes de estabilizarem na sua configuração natural, as molecular parecem passar por um estado de "glóbulo".
O ponto essencial no dobramento é, no entanto, o facto da sequência de aminoácidos especifica d ecada proteína conter a informação que indica a estrutura nativa e caminho para atingir esse estado: o dobramento é um processo esppontâneo. A passagem ao estado de dobrado é controlada por forças de Van der Waals contribuições entrópicas à energia livre de Gibbs: um aumento de entropia é conseguido movendo as secções hidrofóbicas das proteínas para o interior e as hidrofílicas para o exterior. Isto atribui mais graus de liberdade às moleculas de água circundantes. Durante o processo de dobramento, o número de pontes de hidrogénio não muda apreciávelmente, porque por cada ponte de hidrogénio interna, uma ponte de hidrogénio entre a proteína desdobrada e o meio aquoso terá de ser quebrada.
Condições Prévias para o Dobramento Correcto
Em certas soluções e sob determinadas condições, as proteínas podem não se dobrar. Temperaturas acima ou abaixo da gama na qual as células costumam sobreviver, levam a proteína a desdobrar-se ou desnaturar (é por esta razão que a ebulição leva a que a clara do ovo fique opaca). Altas concentrações de soluto e extremos de pH podem levar ao memso resultado. Uma proteína completamente desnaturada não possui estruturas terciárias e secundárias, e existe sob a designação de espiral aleatória. As células por vezes protegem as suas proteínas da desnaturação pelo calor graças a enzimas conhecidas como acompanhantes ou proteínas de choque térmico, estas ajudam outras proteínas, tanto a dobrarem-se como a manterem-se dobradas. Algumas proteínas nunca se dobram dentro das células excepto com a ajuda de moléculas acompanhantes, que isolam proteínas individuais para que o seu dobramento não seja interrompido por interacções com outras proteínas. A configuração do DNA é mantida por outro conjunto de enzimas: as topoisomerases
trabalhos/alimento ao cérebro.
estou em um trabalho sobre proteínas mal formadas e sua ação no cérebro humano.
são os prios da doença da vaca louca...
definidos como chaperonas ao contrario para o entendimento do estudante aqui..
muto enteresante como o mal se propaga até a nivel molecular...
(tenho destas filosofias estranhas mesmo)
mesmo com provas e trabalhos e livros pesados pra carregar é bom poder sentar no gramado com os amigos comendo uma besteira como desculpa de fornecer alimento ao cerebro...
não sei porque que tudo que escrevo ponho 3 pontos ao fim, mas isso naum convem agora.
Saudaçoes aquela pessoa que por ventura passe por aqui.
são os prios da doença da vaca louca...
definidos como chaperonas ao contrario para o entendimento do estudante aqui..
muto enteresante como o mal se propaga até a nivel molecular...
(tenho destas filosofias estranhas mesmo)
mesmo com provas e trabalhos e livros pesados pra carregar é bom poder sentar no gramado com os amigos comendo uma besteira como desculpa de fornecer alimento ao cerebro...
não sei porque que tudo que escrevo ponho 3 pontos ao fim, mas isso naum convem agora.
Saudaçoes aquela pessoa que por ventura passe por aqui.
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